当前仍在全球大流行的新冠病毒肺炎由新型冠状病毒（SARS-CoV-2）引起，其表面的S蛋白介导病毒识别并结合受体ACE2，然后通过膜融合入侵宿主细胞。值得关注的是与野生型新冠病毒相比，近期流行的Omicron突变株的S蛋白包含了37个氨基酸突变，其中15个位于受体结合结构域（RBD）。RBD介导病毒与宿主细胞表面ACE2受体的结合，也是中和抗体的主要靶标。相较于野生型新冠病毒，Omicron突变株对ACE2具有更高的亲和力，而且对先前开发的中和性单克隆抗体、疫苗接种者和感染康复者的血清抗体具有广泛逃逸的能力。因此，了解Omicron S蛋白的结构变化及其识别受体ACE2的分子机制，以及开发广谱性抗体尤为重要，有助于制定针对Omicron突变株的预防和治疗对策。

2月28日，国际学术期刊Nature在线发表了中国科学院分子细胞科学卓越创新中心/生物化学与细胞生物学研究所与中国科学院上海巴斯德研究所的合作研究论文“Molecular basis of receptor binding and antibody neutralization of Omicron”。该研究解析了新冠病毒Omicron S蛋白及其结合受体ACE2或广谱中和抗体S3H3的系列冷冻电镜结构，揭示了Omicron突变株受体识别和抗体中和的分子机制。本研究为 Omicron 如何在免疫逃逸的同时保持高传播性提供了可能的解释，也为针对Omicron突变株设计广泛有效的疫苗提供了理论基础。该论文第一作者为365体育亚洲登录平台2014级校友洪琴博士。

论文链接 https://www.nature.com/articles/s41586-022-04581-9

洪琴简介：洪琴于2014-2018年间本科就读于安徽师范大学365体育亚洲登录平台生物技术专业，现为中国科学院分子细胞科学卓越创新中心/生物化学与细胞生物学研究所博士研究生。主要从事蛋白质复合物的结构生物学研究，相关研究结果发表于《Nature》（2022，第一作者），《Nature Communications》（2021a,b, 2022, 共同第一作者）和《Emerging Microbes & Infections》（2021，共同第一作者）等学术期刊。